1) G protein and coupled components
G蛋白及其偶联组份
3) GPCRs
G蛋白偶联受体
1.
G protein-coupled receptors (GPCRs) which constitute the largest superfamily of receptors in human genome, regulate a variety of physiological functions and pathological processes.
G蛋白偶联受体是体内最大的受体超家族,它们参与调节生物体内多种生理功能与病理过程。
2.
Extra-cellular signals are directly or indirectly transmitted into cells by G protein-coupled receptors(GPCRs).
很多胞外信号直接或间接通过G蛋白偶联受体向胞内传输。
3.
G-protein coupled receptors(GPCRs)belong to the biggest subfamily of transmembran receptors.
G蛋白偶联受体(GPCR s)是最大的细胞膜受体家族,具有七螺旋跨膜肽段结构。
4) G protein-coupled receptor
G蛋白偶联受体
1.
Process of research about G protein-coupled receptor;
G蛋白偶联受体研究进展
2.
A Rapid, Nongenomic Mechanism of Androgens in Prostate Cancer Cells Via a G Protein-Coupled Receptor;
G蛋白偶联受体介导雄激素对前列腺癌细胞快速作用的非基因组机制
3.
G Protein-coupled receptors are a group of drug targets with important physiological functions and of pathological significance.
G蛋白偶联受体具有重要的生理功能和病理意义,已成为一类重要的药物靶点。
5) G protein coupled receptor
G蛋白偶联受体
1.
Metabotropic glutamate receptors 1/5 (mGluR 1/5) is an important member of family of C G protein coupled receptor (GPCRs).
代谢型谷氨酸受体1/5(mGluR1/5)是G蛋白偶联受体家族C的重要成员之一,该受体及其介导的下游信号在调节神经系统的正常生理功能起着非常重要作用,并与相关神经系统退行性疾病密切相关。
2.
G protein coupled receptors are seven-transmembrance integrated membrane proteins,which mediate numerous cellular signal transduction events triggered by a variety of molecules and compounds such as hormones,neurotransmitters,light,odours and taste.
G蛋白偶联受体(GPCR)是具有7次跨膜螺旋的细胞整合膜蛋白,它们广泛地参与感光、气味、神经传递以及细胞增殖、分化、迁移等各类生理活动的调控,是现代药物研发的重要靶点。
6) GPCR
G蛋白偶联受体
1.
Modulatory role of lipid rafts on GPCR signaling
脂筏在G蛋白偶联受体信号转导中的调控作用
2.
G protein-coupled receptors(GPCR)belong to a superfamily of receptors and have numerous members.
G蛋白偶联受体(GPCR)是受体中家族成员最多的一大类,其活性涉及体内绝大部分的生理功能,在药物研发过程中是主要的药物作用靶标。
3.
Gang Pei It has been well established that the sympathetic nervous system (SNS) can regulate the immune system primarily by (2-adrenergic receptor ((2AR), an important G protein-coupled receptor (GPCR) in the immune system, and that nuclear factor-kappaB (NF-(B) plays a central role in innate and adaptive immunity.
过去几十年的研究已经证明交感神经系统能够调控免疫系统的功能,广泛分布于免疫系统的一种G蛋白偶联受体(GPCRs)--(2肾上腺素受体((2AR),是这种调控作用的主要介导者。
补充资料：组蛋白和非组蛋白
组蛋白是存在于染色体内的与 DNA结合的碱性蛋白质，染色体中组蛋白以外的蛋白质成分称非组蛋白。绝大部分非组蛋白呈酸性，因此也称酸性蛋白质或剩余蛋白质。组蛋白于1834年由德国科学家A.科塞尔发现。
组蛋白对染色体的结构起重要的作用。染色体是由重复单位──核小体组成。 每一核小体包括一个核心8聚体（由 4种核心组蛋白H2A、H2B、H3和H4的各两个单体组成）；长度约为200个碱基对的脱氧核糖核酸(DNA)；和一个单体组蛋白H1。长度约为140个碱基对的DNA盘绕于核心8聚体外面。在核心8聚体之间则由长度约为60个碱基对的DNA连接。这种DNA称为"接头"DNA。
组蛋白的组分 几乎所有真核细胞染色体的组蛋白均可分成5种主要的组分,分别用字母或数字命名，命名方法也不统一,如H1或称F1,Ⅰ;H2A或称F2A2,Ⅱb1；H2B或称F2B，Ⅱb2；H3或称F3，Ⅲ；H4或称F2A1,Ⅳ。有核的红细胞或个别生物体中,还存在特别的组蛋白成分,红细胞中为H5或F2C，Ⅴ，鲑鱼组织中为H6或T。H2A、H2B、H3、H4组成核小体的核心，也称核心组蛋白。根据组蛋白的一级结构，又可将它们分为3种类型:赖氨酸含量特别丰富的组蛋白(H1);赖氨酸含量较丰富的组蛋白（H2A和H2B）;精氨酸含量丰富的组蛋白（H3和H4）。从整体来说，组蛋白在进化过程中保守性很强。其中H1变化较大，H3和H4变化最小。如对小牛胸腺的5种组蛋白,豌豆苗组蛋白的H3、H4和兔胸腺组蛋白H1等的一级结构比较中发现，小牛胸腺和豌豆苗的组蛋白H4间只在60位和77位上的两个氨基酸残基不同。但已知的真菌和原生动物的组蛋白的部分一级结构和动、植物的组蛋白间的差异较大。
组蛋白合成后的修饰 这是形成组蛋白各组分微不均一性的主要原因。修饰的方式有：①乙酰化。有两种，一种是H1、H2A、H4 组蛋白的氨基末端乙酰化，形成α-乙酰丝氨酸，组蛋白在细胞质内合成后输入细胞核之前发生这一修饰。二是在H2A、H2B、H3、H4的氨基末端区域的某些专一位置形成 N6-乙酰赖氨酸。②磷酸化。所有组蛋白的组分均能磷酸化，在细胞分裂期间,H1的1～3个丝氨酸可以磷酸化。而在有丝分裂时期,H1有3～6个丝氨酸或苏氨酸发生磷酸化，其他四个核心组蛋白的磷酸化可以发生在氨基末端区域的丝氨酸残基上。组蛋白的磷酸化可能会改变组蛋白与 DNA的结合。③甲基化。仅发现于H3的 9和27位和H4的20位的赖氨酸，鸭红细胞组蛋白H1和H5的组氨酸。④ADP-核糖基化。组蛋白H1、H2A、H2B及H3和多聚ADP-核糖的共价结合，ADP-核糖基化被认为是在真核细胞内启动复制过程的扳机。
非组蛋白 染色质中一大群分子量5000～ 15000的蛋白质的总称。真核细胞的非组蛋白可能有 100种以上。由于非组蛋白本身具有聚合特性，它们和组蛋白、核酸等也有结合能力，用电泳和层析技术完全分离非组蛋白比较困难，用双向电泳技术曾在兔肝和诺维科夫肝癌细胞分别分离到69个和84个组分。非组蛋白大致包含下列三类蛋白质：①细胞核内大量的酶。包括 DNA合成及修复过程中的DNA多聚酶和连接酶，核糖核酸(RNA)聚合酶，以及核酸和蛋白质如组蛋白在修饰过程中所需要的酶；②在染色体中起结构作用的蛋白质；③其他尚未阐明功能的蛋白质。非组蛋白在各种组织和细胞的分化及发育过程中以及在正常细胞向肿瘤细胞的转化过程中均会发生变化。各种不同的动物和组织中的非组蛋白成分也有较大的变化。非组蛋白能够选择性地和同源 DNA 结合，它们在RNA聚合酶作用下在体外能促进DNA的转录，所以有人认为染色质中的具有专一功能的非组蛋白在基因转录的选择性调控上起重要作用。
组蛋白对染色体的结构起重要的作用。染色体是由重复单位──核小体组成。 每一核小体包括一个核心8聚体（由 4种核心组蛋白H2A、H2B、H3和H4的各两个单体组成）；长度约为200个碱基对的脱氧核糖核酸(DNA)；和一个单体组蛋白H1。长度约为140个碱基对的DNA盘绕于核心8聚体外面。在核心8聚体之间则由长度约为60个碱基对的DNA连接。这种DNA称为"接头"DNA。
组蛋白的组分 几乎所有真核细胞染色体的组蛋白均可分成5种主要的组分,分别用字母或数字命名，命名方法也不统一,如H1或称F1,Ⅰ;H2A或称F2A2,Ⅱb1；H2B或称F2B，Ⅱb2；H3或称F3，Ⅲ；H4或称F2A1,Ⅳ。有核的红细胞或个别生物体中,还存在特别的组蛋白成分,红细胞中为H5或F2C，Ⅴ，鲑鱼组织中为H6或T。H2A、H2B、H3、H4组成核小体的核心，也称核心组蛋白。根据组蛋白的一级结构，又可将它们分为3种类型:赖氨酸含量特别丰富的组蛋白(H1);赖氨酸含量较丰富的组蛋白（H2A和H2B）;精氨酸含量丰富的组蛋白（H3和H4）。从整体来说，组蛋白在进化过程中保守性很强。其中H1变化较大，H3和H4变化最小。如对小牛胸腺的5种组蛋白,豌豆苗组蛋白的H3、H4和兔胸腺组蛋白H1等的一级结构比较中发现，小牛胸腺和豌豆苗的组蛋白H4间只在60位和77位上的两个氨基酸残基不同。但已知的真菌和原生动物的组蛋白的部分一级结构和动、植物的组蛋白间的差异较大。
组蛋白合成后的修饰 这是形成组蛋白各组分微不均一性的主要原因。修饰的方式有：①乙酰化。有两种，一种是H1、H2A、H4 组蛋白的氨基末端乙酰化，形成α-乙酰丝氨酸，组蛋白在细胞质内合成后输入细胞核之前发生这一修饰。二是在H2A、H2B、H3、H4的氨基末端区域的某些专一位置形成 N6-乙酰赖氨酸。②磷酸化。所有组蛋白的组分均能磷酸化，在细胞分裂期间,H1的1～3个丝氨酸可以磷酸化。而在有丝分裂时期,H1有3～6个丝氨酸或苏氨酸发生磷酸化，其他四个核心组蛋白的磷酸化可以发生在氨基末端区域的丝氨酸残基上。组蛋白的磷酸化可能会改变组蛋白与 DNA的结合。③甲基化。仅发现于H3的 9和27位和H4的20位的赖氨酸，鸭红细胞组蛋白H1和H5的组氨酸。④ADP-核糖基化。组蛋白H1、H2A、H2B及H3和多聚ADP-核糖的共价结合，ADP-核糖基化被认为是在真核细胞内启动复制过程的扳机。
非组蛋白 染色质中一大群分子量5000～ 15000的蛋白质的总称。真核细胞的非组蛋白可能有 100种以上。由于非组蛋白本身具有聚合特性，它们和组蛋白、核酸等也有结合能力，用电泳和层析技术完全分离非组蛋白比较困难，用双向电泳技术曾在兔肝和诺维科夫肝癌细胞分别分离到69个和84个组分。非组蛋白大致包含下列三类蛋白质：①细胞核内大量的酶。包括 DNA合成及修复过程中的DNA多聚酶和连接酶，核糖核酸(RNA)聚合酶，以及核酸和蛋白质如组蛋白在修饰过程中所需要的酶；②在染色体中起结构作用的蛋白质；③其他尚未阐明功能的蛋白质。非组蛋白在各种组织和细胞的分化及发育过程中以及在正常细胞向肿瘤细胞的转化过程中均会发生变化。各种不同的动物和组织中的非组蛋白成分也有较大的变化。非组蛋白能够选择性地和同源 DNA 结合，它们在RNA聚合酶作用下在体外能促进DNA的转录，所以有人认为染色质中的具有专一功能的非组蛋白在基因转录的选择性调控上起重要作用。
说明：补充资料仅用于学习参考，请勿用于其它任何用途。
参考词条